艾美捷CompTech丨人补体C3c蛋白说明书

艾美捷CompTech人补体C3c蛋白：

名称： C3c

编号： A116

规格： 250 µg/vial

浓度： 1.0 mg/mL (实际浓度见分析证书)

类型 冷冻液体

纯度： >90%由SDS-PAGE

缓冲区： 10 mM磷酸钠，145 mM氯化钠，pH 7。2

消缺系数。 A280 nm在1.0 mg/mL时的=为1. 10

分子量： 139000Da (3链)

防腐剂： 无，0.22µm过滤

存储： - 7 0oC或以下。避免冻融。

根源 正常人血清 (经认证的HBsAg和HCV、HIV1和HIV-II抗体检测 均为阴性) 。

预防措施 在处理人体血液制品时要采取常规的预防措施。

一般说明

C3c是由iC3b (失活的C3b) 通过蛋白裂解(Law，S。K.A.和里德，K。

B. M. (1995)).在因子H、因子CR1或MCP存在下，I因子将C3b裂解C3b产生的。如果   iC3b与CR1结合，C3c可以通过因子I的额外裂解产生。因子H不能作为这种分裂的辅助 因子。C3c也可以通过胰-蛋-白酶样蛋白酶对iC3b的作用而产生。如果C3b前体附着在一 个表面上，那么iC3b将继续附着在该表面上，当iC3b被裂解时，C3c被释放到周围的 溶液中，而C3dg/C3d片段则保留在该表面上。流体相C3b的分解情况相似，但在这种 情况下，C3c和C3dg/C3d都是可溶性片段。

物理特性和结构

分子量：  139,000道尔顿， 由三个二硫键连接链 (75,000 Da、39,000 Da和 25,000 Da) 组成。C3c是糖基化的。C3c的结构可能存在相当大的异质性，因为它是 由蛋白酶的作用形成的，而且它对额外的蛋白水解消化极其敏感。ofiC3b消化的初始 阶段 (75,000、63,000和39,000 Da) 产生C3c (75,000、25,000和39,000 Da) 和   C3dg (38,900 Da) 。25000Da的片段来自n端，39000Da的片段来自C3b的alpha链的c 端。C3dg的额外裂解产生C3d (33,800 Da) 。C3c的两个较小的片段 (25000和      39000Da) 通过一个二硫键相互连接，而较小的片段 (25000Da) 通过一个二硫键连接 到beta链 (75000Da) (Morley，B。J.和沃尔波特，M。J. (2000) ；法律，S。K.A. 和里德，K。B.M. (1995) ；多兹，A。W.和Sim，R。B.编辑 (1997) ；摩根，B。

P.ed. (2000)).一些链有一个c端精-氨-酸残基，它可能被血清羧基肽酶部分裂解，导致 额外的异质性。

功能

目前还没有已知的C3c的生物学功能。它通过CR1作为辅助因子的作用或胰蛋白-酶样蛋白酶的作用(Lambris，J。D. (1988)).它很快被从循环中清除。

测定

目前还没有针对C3c的功能检测方法。ELISA和浊度法用于定量血浆中的 C3c，但C3、C3b和iC3b可能会干扰某些检测。SDS凝胶的蛋白印迹可用于鉴定和定 量的蛋白质和确定链结构。

Iu体内

在补体激活过程中，C3b产生于C3的蛋白水解裂解。在侵袭性补体激活过程中  (在脓毒症和感染部位) 可能会形成高浓度的C3b，但大部分是液体期C3b。在血液中 ，因子H和I迅速裂解C3b形成iC3b。虽然iC3b对胰-蛋-白酶样酶非常敏感，但它在血浆 或血清中的寿命很长 (半衰期数小时) 。由于血浆中含有过量的蛋白酶抑制剂，因此 游离凝-血酶、纤溶酶或其他活性蛋白酶很少，iC3b仍然是iC3b。然而，在血液中，人 类红细胞上的CR1受体诱导了因子I的第三次切割，从而从C3dg中释放C3c(Dodds，a。 W.和Sim，R。B.编辑 (1997) )。

参考文献

Dodds, A.W. and Sim, R.B. editors (1997) Complement. A Practical Approach (ISBN 019963539) Oxford University Press, Oxford.

Lambris, J.D. (1988) The multifunctional role of C3, the third component of complement. Immunol Today. 9:387-93.